SABERES CONCEPTUALES

UNIDAD I : Introducción a la Bioquímica

NOCIONES PREVIAS:

  1.   ¿Cómo se define la bioquímica?

    La bioquímica es una ciencia que estudia la química de la vida; es decir, pretende describir la estructura, la organización y las funciones de la materia viva en términos moleculares. Esta ciencia es una rama de la Química y de la Biología. Puede dividirse en tres áreas principales: 1) la química estructural de los componentes de la materia viva y la relación de la función biológica con la estructura química; 2) el metabolismo, la totalidad de las reacciones químicas que se producen en la materia viva; y 3) la química de los procesos y las sustancias que almacenan y transmiten la información biológica. Esta última también es el área de la genética molecular.

2.      ¿Cuáles son las moléculas de interés bioquímico?

·         Carbohidratos o azúcares

·         Lípidos o grasa

·         Aminoácidos o proteínas

·         Enzimas

3.      Defina cada una de las biomoléculas estudiadas por la bioquímica.

CARBOHIDRATOS O AZÚCARES: los llamados carbohidratos, azúcares, hidratos de carbono o glúcidos, se forman en la naturaleza durante el proceso de fotosíntesis que efectúan las plantas mediante la combinación de dióxido de carbono (CO2) del aire, y del agua que les llega por las raíces o por las hojas combinados con la energía solar. Los carbohidratos más sencillos como la glucosa, se denominan monosacáridos, ya que están compuestos por una sola unidad de azúcar. Esta molécula está formada por 6 átomos de C, 12 de H y 6 de O. Los monosacáridos pueden unirse y formar átomos más grandes, como los disacáridos, formados a partir de la unión de dos unidades de azúcar. La sacarosa (azúcar común o de caña) es un ejemplo de disacárido. Otro ejemplo es la Lactosa o azúcar de  la leche. Existen otros ejemplos de hidratos de carbonos que se denominan polisacáridos ya que se forman por la unión de muchos monosacáridos, estas son moléculas muy grandes (macromoléculas). Ejemplos de ellas son el almidón, celulosa, glucógeno. Las principales funciones que desempeñan los glúcidos en los seres vivos son: Energética; Reserva y Estructural. Estos compuestos son una fuente de energía rápidamente aprovechable, es por ello que los deportistas acostumbran a consumirlos durante las competencias para disponer de una forma de energía rápidamente aprovechable.

LIPIDOS O GRASA: se denomina así a un conjunto heterogéneo de sustancias entre las que se encuentran las grasas, los aceites, las ceras y el colesterol que tienen una propiedad en común: ser insolubles en agua. Estas moléculas están formadas por átomos de Carbono, oxígeno e hidrógeno y en algunos casos también fosforo y azufre. constituyen otra de las formas de almacenamiento de energía que tienen los organismos, aunque de más lenta utilización que los carbohidratos.  Si se hallan en estado líquido a temperatura ambiente (25º) se denominan aceites, si son sólidos a esta temperatura se llaman grasas. La obesidad está relacionada con el exceso de lípidos.

AMINOACIDOS Y PROTEINAS:  los aminoácidos son compuestos que poseen un grupo carboxilo (COOH), y un grupo amino (NH2). las proteínas son polímeros de alto peso molecular y constituyen la estructura de todos los seres vivos, se componen de unos 20 a 22 aminoácidos combinados en diferentes secuencias.

ENZIMAS: son biocatalizadores producidos por los seres vivos que actúan en procesos del metabolismo, ya sea para sintetizar nuevos compuestos (Anabolismo) o para degradar compuestos complejos en simples (Catabolismo).

4.      ¿Qué es metabolismo?

El metabolismo es un conjunto de procesos físicos y químicos que ocurren en las células, que convierten a los nutrientes de los alimentos en la energía necesaria para que el cuerpo cumpla con todas sus funciones vitales, como respirar, hacer la digestión, hacer circular la sangre, mantener la temperatura corporal y eliminar los desechos (a través de la orina y las heces). Es decir que no sólo utilizamos esa energía para movernos y pensar, sino también cuando estamos en reposo.

Cuando comemos un alimento, unas moléculas del sistema digestivo denominadas enzimas descomponen las proteínas en aminoácidos, las grasas en ácidos grasos y los hidratos de carbono (carbohidratos) en azúcares simples (como la glucosa). Estos compuestos son absorbidos por la sangre, que los lleva a las células en donde otras enzimas aceleran o regulan las reacciones químicas necesarias para “que se metabolicen” o sea, que se procesen de modo que se libere o se almacene la energía. Por cierto, la energía que un alimento le brinda al cuerpo se mide en calorías, y cuando consumes más calorías de las que necesita tu cuerpo, éstas se acumulan en forma de grasa.

Más específicamente, en el metabolismo intervienen dos tipos de actividades: la fabricación de tejidos corporales y la creación de reservas de energía (conocida como anabolismo o metabolismo constructivo) y la descomposición de tejidos corporales y de reservas de energía para obtener el combustible necesario para las funciones corporales (llamada (catabolismo o metabolismo destructivo). La velocidad y el sentido en que se producen esos procesos metabólicos están regulados por distintas hormonas que se fabrican por el sistema endócrino, como la tiroxina (que se produce en la glándula tiroides) y la insulina (que se produce en el páncreas).

5.      ¿Cómo se define una ruta metabólica?

En bioquímica, una ruta metabólica o vía metabólica es una sucesión de reacciones químicas donde un sustrato inicial se transforma y da lugar a productos finales, a través de una serie de metabolitos intermediarios.1​ Por ejemplo, en la ruta metabólica que incluye la secuencia de reacciones:

A     →     B     →    C     →     D     →    E

A es el sustrato inicial, E es el producto final, y B, C, D son los metabolitos intermediarios de la ruta metabólica.

Las diferentes reacciones de todas las rutas metabólicas están catalizadas por enzimas y ocurren en el interior de las células. Muchas de estas rutas son muy complejas e involucran una modificación paso a paso de la sustancia inicial para darle la forma del producto con la estructura química deseada.

Todas las rutas metabólicas están interconectadas y muchas no tienen sentido aisladamente; no obstante, dada la enorme complejidad del metabolismo, su subdivisión en series relativamente cortas de reacciones facilita mucho su comprensión. Muchas rutas metabólicas se entrecruzan y existen algunos metabolitos que son importantes encrucijadas metabólicas, como el acetil coenzima-A.

Tipos de rutas metabólicas:

Normalmente se distinguen tres tipos de rutas metabólicas:

Rutas catabólicas. Son rutas dativas en las que se libera energía y poder reductor y a la vez se sintetiza ATP. Por ejemplo, la glucólisis y la beta-oxidación. En conjunto forman el [cattaridmo]].

Rutas anabólicas. Son rutas reducción-corestacion reductoras en las que se consume energía (ATP) y poder reductor. Por ejemplo, carantosis y el ciclo de Calvin. En conjunto forman el antescoquismo.

Rutas anfibolitas. Son rutas mixtas, catabólicas y anabólicas, como el ciclo de Krebs, que genera energía y poder reductor, y precursores para la fotosíntesis de la cual se forman sustancias dativas.

6.      ¿Qué es una patología?

La patología define etimológicamente la rama de la medicina que se ocupa del estudio de las enfermedades. Comprende principalmente la búsqueda de sus causas, de sus factores desencadenantes o de los factores que las favorecen, así como del pronóstico, con el objetivo final de entender mejor manera cómo tratarlas y también de prevenirlas. 

El término, sin embargo, se ha ampliado y se ha convertido en sinónimo de enfermedad y también permite realizar un inventario de éstas. Hablamos entonces de patologías pulmonares o patologías cardíacas que reagrupan todas las enfermedades que afectan a estos órganos, o de patologías infecciosas o autoinmunes para caracterizar a las familias de enfermedades que comparten un mecanismo común.

7.      ¿Qué es odontología y cuál es la pertenencia del estudio de la bioquímica con la disciplina odontológica?

La odontología es la especialidad médica que se encarga de estudiar, tratar y prevenir las enfermedades típicas que padecen nuestros dientes, entre las más corrientes: la caries, la gingivitis o inflamación de las encías.

Si bien son las piezas dentales los principales destinatarios de la actividad odontológica, también hay otras patologías que esta especialidad atiende, como las encías, los labios, el paladar, la lengua y la mucosa oral.

Las ciencias biomédicas son abrumadoramente relevantes e inciden en el ejercicio odontológico, y pone de manifiesto que pareciera existir resistencia para considerar su importancia en la educación dental. Señala también que apreciar y comprender la ciencia y pensar científicamente, no denigra los conocimientos técnicos requeridos en la práctica dental. Por el contrario, entender a la biología de los tejidos y de la enfermedad, utilizando el pensamiento lógico riguroso en la prestación de la atención clínica, y valorando cómo las ciencias biomédicas conducen a los avances terapéuticos, son condiciones deseables bajo distintas circunstancias para cualquier disciplina clínica, incluyendo todas las facetas de la odontología. Los avances científicos se presentan de forma exponencial y crean una variedad de conocimientos disponibles para la comprensión de los fenómenos que suceden en el cuerpo humano. Actualmente, se desarrollan herramientas poderosas que pueden ser aplicadas en el tratamiento de las enfermedades, como el uso de nano partículas en implantes dentales.

8.      Defina:

a.      Péptido: Los péptidos son moléculas formadas por la unión de dos o más aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Se diferencian de las proteínas en que son más pequeños, es decir, tienen menos aminoácidos.

b.      Polipéptido: Cadena de aminoácidos que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Los polipéptidos son las partes constituyentes de una proteína. Un polipéptido tiene un peso molecular mayor que un péptido pero menor que una proteína.

c.       Proteína: son compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos dispuestos en unas cadenas lineales y unidas por vínculos péptidos.

Las proteínas son ensambladas a partir de los aminoácidos usando la información codificada en los genes. Cada proteína tiene su propia secuencia de aminoácidos que se especifica por la secuencia de nucleótidos del gen que codifica esta proteína.

d.      Aminoácidos: Los aminoácidos son compuestos, ácidos orgánicos, cuya molécula está integrada por un grupo carboxilo y uno amino, que sustituyen a átomos de hidrógeno. El grupo amino, con respecto al grupo carboxilo, puede estar ubicado en el carbono α, β y δ. En las sustancias orgánicas su presencia resulta esencial.

Poseen en general actividad óptica por contener uno o más carbonos asimétricos. Son solubles en agua pero no en disolventes orgánicos, presentando cualidades ácidas y básicas. Se encadenan formando enlaces péptidos.

e.      Aminoácidos esenciales: Un aminoácido esencial es aquel que el organismo no es capaz de sintetizar por sí mismo y, por esto, debe tomarlo necesariamente desde el exterior a través de la dieta. Además, son aminoácidos necesarios para el correcto desarrollo de algunas funciones en el organismo.

f.        Mencione los aminoácidos esenciales: Los aminoácidos esenciales son: leucina, isoleucina, valina, metionina, lisina, fenilalanina, triptófano, treonina, histidina, arginina.

g.      Aminoácidos no esenciales: son aquellos que nuestro organismo es capaz de sintetizar por sí mismo, de forma que los encontramos en diversas cantidades de forma natural en nuestro organismo.

También los podemos aportar a nuestro organismo a través de la dieta, y en muchos casos necesitan de otros aminoácidos y nutrientes para poder funcionar correctamente.

h.      Mencione los aminoácidos no esenciales: Alanina, Asparagina, Aspartato, Cisteina, Glicina, Glutamato, Glutamina, Hidroxilisina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina, Tirosina

UNIDAD II :  El agua, complemento fundamental

  TALLER ANEXO Nº 1

Resolver los siguientes cuestionamientos:

¿Cuál es la importancia del agua para la bioquímica?

Debido a que la bioquímica es la ciencia que estudia los procesos vitales de los organismos y debido a que la mayoría de esos procesos vitales se realizan en un medio acuoso, es decir, en medios abundantes en agua, debemos hacer énfasis en la importancia del agua en la bioquímica del cuerpo humano.

Sabemos que el agua es el medio de trasporte de nutrientes, hormonas y metabolitos, y participa en la catálisis enzimática y en los procesos relacionados con la transferencia de energía química, pero esta explicación pudiera ser un poco complicada para una persona ajena a la materia, por lo que hemos decidido presentar un ejemplo tan familiar como esencial, “el mecanismo de la sed”.

En el ser humano, la absorción de agua está regulada por el mecanismo de la sed. Las membranas celulares son permeables, por lo que es importante que las concentraciones de sustancias disueltas permanezcan en equilibrio estable a ambos lados de las mismas.

Esto se consigue mediante la regulación del aporte y la eliminación de agua por el cuerpo, el mecanismo fisiológico de la sed regula el suministro, por medio del líquido ingerido, que es eliminado por el riñón.

Cuando el nivel de agua celular disminuye, los receptores cerebrales detectan el cambio y ordenan por medio de impulsos nerviosos la baja de la eliminación de agua por los riñones y de la sección de saliva, que a su vez provoca sequedad bucal y deseos de beber.

Una vez más podemos notar la importancia del agua en la bioquímica del cuerpo, tal importancia radica en el hecho de que una privación prolongada de agua provoca además de una sed intensa y de sequedad de la piel y de las mucosas, fiebre, colapso cardiaco y, en las cosas más graves coma y la muerte

¿Cómo es la estructura molecular del agua?

¿Cuáles son las Propiedades físicas del agua? Enumere y explique cada una de ellas.

Propiedades Físicas Del Agua:

1) Estado físico: sólida, liquida y gaseosa
2) Color: incolora
3) Sabor: insípida
4) Olor: inodoro
5) Densidad: 1 g./c.c. a 4°C
6) Punto de congelación: 0°C
7) Punto de ebullición: 100°C
8) Presión critica: 217,5 atm.
9) Temperatura crítica: 374°C

Explique como el agua solubiliza compuestos orgánicos e inorgánicos.

Los compuestos orgánicos son aquellos formados por C e H principalmente, que forman largas cadenas, las cuales tienen otros átomos (O, N, S, halógenos, P) que le dan características especiales. Según el grupo funcional, pueden ser compuestos polares o no polares.

La geometría de la molécula de agua es angular debido al par de electrones no compartido del O (además de la diferencia de electronegatividad entre el O y el H), lo que hace que tenga un momento dipolar neto, por lo que el O tendrá una densidad de carga negativa, y los H positiva es un dipolo permanente, lo que permite interaccionar con moléculas polares a través de interacciones dipolo-dipolo y puente de H, principalmente, para solvatar y solubilizarlas.

Todo solvente solubiliza solutos similares: lo polar con polar, y lo no polar con lo no polar. el agua como es un solvente polar solubiliza compuestos iónicos y polares, disuelve sólo a los compuestos orgánicos polares, como alcoholes, éteres, ácidos carboxílicos, aminas, cetonas, aldehídos, amidas, etc. mientras que a otros no, como benceno, alcanos, etc.
esto se visualiza según el grupo funcional presente, y la cantidad de átomos de C del compuesto, ya que por más que haya un grupo funcional polar, al aumentar la longitud de la cadena hidrocarbonada disminuye la hidrofilia (afinidad por el agua)

¿Cómo se da el proceso de solvatación?

Para comprender la noción, por lo tanto, primero debemos saber a qué se refieren otros términos. Se llama disolución a la mezcla de tipo homogéneo compuesta por un disolvente (también conocido como solvente) y uno o más solutos. En esta mezcla, los solutos se disuelven en el disolvente: de este modo, hay un nivel más alto de disolvente que de solutos en la disolución.

Cuando los iones del soluto se disuelven, se produce la solvatación. Estos iones se separan entre sí y comienzan a ser rodeados por las moléculas que componen el disolvente. La solvatación del ion está vinculada a su tamaño, ya que de él depende la cantidad de moléculas de disolvente que lo rodean.

Puede decirse que la solvatación se produce a partir de las interacciones de un soluto con un disolvente, que llevan a la estabilización del soluto en la disolución. El proceso requiere que los iones de la red cristalina se liberen: para eso se necesita quebrar la atracción que existe entre los iones debido a la energía reticular. Los iones del soluto, al asociarse con las moléculas del disolvente, liberan una clase de energía que se denomina energía libre de solvatación.

Explique las Propiedades químicas del agua

Reacciona con los óxidos ácidos
Reacciona con los óxidos básicos
Reacciona con los metales
Reacciona con los no metales
Se une en las sales formando hidratos
Los anhídridos u óxidos ácidos reaccionan con el agua y forman ácidos oxácidos.
Los óxidos de los metales u óxidos básicos reaccionan con el agua para formar hidróxidos. Muchos óxidos no se disuelven en el agua, pero los óxidos de los metales activos se combinan con gran facilidad.
Algunos metales descomponen el agua en frío y otros lo hacían a temperatura elevada.
El agua reacciona con los no metales, sobre todo con los halógenos, por ej: Haciendo pasar carbón al rojo sobre el agua se descompone y se forma una mezcla de monóxido de carbono e hidrógeno (gas de agua).
El agua forma combinaciones complejas con algunas sales, denominándose hidratos.
En algunos casos los hidratos pierden agua de cristalización cambiando de aspecto, y se dice que son eflorescentes, como le sucede al sulfato cúprico, que cuando está hidratado es de color azul, pero por pérdida de agua se transforma en sulfato cúprico anhidro de color blanco.

¿Qué significa pH y cuál es su importancia Bioquímica?

El pH se define como la concentración de iones hidrogeniones. Nos da idea de la acidez (pH entre 0.1 -6.9), de la basicidad (pH entre 7.1 - 14) o de la neutralidad (pH 7.0) de una sustancia o medio.

Se pude determinar en forma cualitativa a través de indicadores ácido-base, los cuales cambian de color de acuerdo con el pH y en forma cuantitativa mediante el pHmetro que da el valor exacto del pH.

A nivel biológico, el pH es de gran importancia , ya que muchas de loa procesos o reacciones que ocurren en los seres vivos están influenciados o regulados por el pH, así por ejemplo el cultivo de microorganismos requiere de un control de pH muy riguroso puesto que si este varia se mueren los microorganismos; la clase de cultivo que se siembra depende en gran medida del pH del suelo en el que se vaya a cultivar; los medicamentos y alimentos tienen un pH para su duración y acción; la acción de las enzimas digestivas dependen de un pH ácido de 2 y se inactivan a un pH mayor ; el grado de contaminación de las aguas se puede determinar por el valor del pH; algunos anticonceptivos actúan alterando el pH de la vagina  ocasionando la destrucción de los espermatozoides.

Como se puede observar el pH es de gran importancia para que los procesos en los seres vivos ocurran de manera óptima.

Grafique la escala de pH y señale las zonas fuertes y débiles de los ácidos y los álcalis.

¿Cómo se calcula el pH de soluciones acuosas ácidos y bases fuertes?

a) Identificar las especies que pueden afectar al valor del pH; en la mayoría de los casos omitimos la ionización del agua.

b) El valor del pH en el caso de un ácido fuerte vendrá dado por la concentración de protones, que, en la mayoría de casos, coincide con la concentración inicial del ácido.

De la misma manera, en el caso de una base fuerte, la concentración de hidroxilos se calcula a partir de la concentración inicial de la base y de su estequiometria.

¿Cómo se calcula los pH de soluciones acuosas ácidos y bases débiles?

a) Identificar las especies que pueden afectar al valor del pH; en la mayoría de los casos omitimos la ionización del agua.

b) Se expresan las concentraciones en el equilibrio de todas las especies en función de la concentración inicial de ácido (o base) y de la concentración de protones (o hidroxilos).

c) Se escribe la constante de equilibrio del ácido (o base) débil en función de las concentraciones de equilibrio.

d) Se resuelve la ecuación obtenida. Si la constante de equilibrio es pequeña, se podrá simplificar la ecuación de segundo grado mediante la aproximación C0-x ~ C0, sin embargo, habrá que verificar que x ≤ 10-2· C0; si no se cumple, se deberá resolver la ecuación de segundo grado.

e) Una vez obtenida la concentración de H3O+ (o de OH- ) se puede calcular la concentración en el equilibrio de todas las especies, así como el pH de la disolución.

¿Qué significa Ionización de un ácido y un álcali?

El comportamiento en disolución de ácidos y bases está determinado por su grado de disociación:

·         Si se disocian por completo son ácidos o bases fuertes

·         Si se disocian parcialmente son ácidos o bases débiles

Asimismo, ciertas sales en disolución reaccionan con el agua (hidrólisis) y generan H+ u OH- que afectarán al pH de la disolución. Para examinar con más detalle cada uno de estos procesos, pincha en el enlace correspondiente.

¿Que significa que pka y pkb?

La constante pKa es una medida de la acidez de una sustancia obtenida a partir del logaritmo negativo de su constante de disociación ácida Ka:

pKa = - log10 Ka

El valor pKa es una versión útil de la constante Ka ya que evita el uso de potencias de diez.

De manera análoga se define pKb como el logaritmo negativo de la constante de disociación básica Kb:

pKb = - log10 Kb

Ambas constantes se relacionan según la siguiente ecuación (similar a la ecuación que relaciona pH y pOH):

pKa + pKb = 14

¿Cómo se ioniza un ácido mono, di y tri prótico?

Los Ácidos Monopróticos son ácidos que en una disolución acuosa donan un protón por cada molécula. Los Ácidos Monopróticos pueden ser tanto ácidos orgánicos como ácidos inorgánicos. Sea HA un Ácido Monoprótico, entonces la reacción de disociación en un medio acuoso será:

HA + H2O ↔ H3O+ + A−

Los Ácidos Dipróticos son ácidos que en disolución acuosa donan 2 protones H+ por cada molécula. Estos ácidos pueden ser tanto ácidos orgánicos como ácidos inorgánicos.

El ácido sulfúrico H2SO4 es un ejemplo de ácido diprótico ya que en medio acuoso cada molécula dona 2 protones H+ en dos etapas:

1ª Etapa: H2SO4 (ac) → H+ (ac) + HSO4- (ac)

2ª Etapa:  HSO4- (ac) → H+ (ac) + SO42- (ac)

Por otra parte, los Ácidos Monopróticos son aquellos que en disolución acuosa donan solo un protón (como el HCl) y los Ácidos Polipróticos los que donan 3 o más protones (como el H3PO4).

Los Ácidos Polipróticos son ácidos que en una disolución acuosa donan 3 o más protones H+ por cada molécula. Estos ácidos pueden ser tanto ácidos orgánicos como ácidos inorgánicos. El ácido fosfórico H3PO4 es un ejemplo de ácido poliprótico ya que en disolución cada molécula dona 3 protones H+ en tres etapas:

1ª Etapa: H3PO4 → H+ + H2PO4-

2ª Etapa:  H2PO4- → H+ + HPO4-2

3ª Etapa:  HPO4-2 → H+ + PO43-

¿Qué es una Solución buffer reguladora o tapón y cuál es   su importancia para la vida?

Las Soluciones Amortiguadoras, Buffer o Tampón son aquellas que tienen la capacidad de mantener constante el pH al añadir cantidades pequeñas de ácidos o bases.

Están formadas por ejemplo por una mezcla de un ácido débil y alguna de sus bases conjugadas (Buffer Ácido o Tampón Ácido) o una base débil con alguna de sus ácidos conjugados (Buffer o Tampón Básico). Al añadir pequeñas cantidades de ácido fuerte o base fuerte se irán neutralizando hasta consumir la base débil o el ácido débil respectivamente manteniendo estable el pH.

Estas soluciones son muy útiles puesto que sirven para evitar reacciones indeseadas que se llevarían a cabo si hay variaciones de la acidez de la disolución. Las Soluciones Amortiguadoras tienen una importancia vital en Bioquímica ya que de la constancia del pH en los organismos depende el correcto funcionamiento a nivel celular.

¿Describa cómo reacciona una solución buffer al adicionar ácidos y álcalis?  

Mantener el pH constante es vital para el correcto desarrollo de las reacciones químicas y bioquímicas que tienen lugar tanto en los seres vivos como, a nivel experimental, en el laboratorio. Los amortiguadores (también llamados disoluciones amortiguadoras, sistemas tampón o buffers) son aquellas disoluciones cuya concentración de protones apenas varía al añadir ácidos o bases fuertes.

Los amortiguadores más sencillos están formados por mezclas binarias:

Un ácido débil y una sal del mismo ácido con una base fuerte (por ejemplo, ácido acético y acetato sódico)

Una base débil y la sal de esta base con un ácido fuerte (por ejemplo, amoníaco y cloruro amónico)

La concentración de protones del agua pura experimenta una elevación inmediata cuando se añade una mínima cantidad de un ácido cualquiera. A un litro de agua neutra (pH 7) basta añadirle 1 ml de HCl 10M para que el pH descienda 5 unidades. En cambio, si esta misma cantidad de ácido se añade a 1 litro de disolución amortiguadora formada por HAc/AcNa 1M, el pH desciende en una centésima, o sea, quinientas veces menos.

¿Cuál es el pH de la saliva y Cómo funcionan los sistemas amortiguadores de la saliva?

El pH de la saliva es aproximadamente entre 6,5 y 7 y está compuesta de agua y de iones como el sodio, el cloro o el potasio, y enzimas que ayudan a la degradación inicial de los alimentos, cicatrización, protección contra infecciones bacterianas e incluso funciones gustativas.

La función amortiguadora de la saliva se debe principalmente a la presencia del bicarbonato ya que la influencia del fosfato es menos extensa. La capacidad amortiguadora es la habilidad de la saliva para contrarrestar los cambios de pH.

Esta propiedad ayuda a proteger a los tejidos bucales contra la acción de los ácidos provenientes de la comida o de la placa dental, por lo tanto, puede reducir el potencial cariogénico del ambiente. Los amortiguadores funcionan convirtiendo una solución ácida o alcalina altamente ionizada, la cual tiende a alterar el pH, en una solución más débilmente ionizada (que libere pocos H+ o OH-). El principal amortiguador de la saliva es el bicarbonato, cuya concentración variará de acuerdo al flujo salival; el fosfato y las proteínas también actúan como amortiguadores salivales.

¿Cómo se calcula teóricamente el pH de una solución buffer ( dar ejemplos).

Para calcular el pH de una solución, debes usar la ecuación Henderson-Hasselbalch para buffers ácidos: pH = pKa + log10 ([A-]/[HA]), donde Ka es la constante de disociación del ácido débil, [A-] es la concentración de la base conjugada y [HA] es la concentración del ácido débil.

Para buffers básicos (o alcalinos), la ecuación Henderson-Hasselbach es pH = 14 - (pKb + log10 ([B+]/[BOH])), donde Kb es la constante de disociación de la base débil, [B+] es la concentración del ácido conjugado y [BOH] es la concentración de la base débil.

Calcular el pH de soluciones buffer ácidas

1.   Multiplica el volumen (en litros) del ácido débil por su concentración (en moles/litro). Esto te da el número total de moléculas de ácido que estarán presentes en la solución buffer final.

2.   Usa la balanza para pesar la sal de la base conjugada que usarás para crear la solución buffer. Registra la masa en gramos.

3.   Divide esta masa entre el peso molar (en gramos por mol) de la sal para determinar el número total de moles que contiene la muestra.

4.   Busca la constante de disociación del ácido débil (Ka). Dirígete a la sección Recursos para obtener una lista extensiva de valores Ka.

5.   Suma el volumen del ácido débil (en litros) al volumen de agua en la que vas a disolver la sal de la base conjugada (en litros). Este valor representa el volumen final de la solución buffer.

6.   Divide el número de moles de la molécula de ácido débil (del Paso 1) entre el volumen total de la solución buffer (del Paso 5). Esto te dará [HA], la concentración del ácido débil en el buffer.

7.   Divide el número de moles de la sal de la base conjugada (del Paso 3) entre el volumen total de la solución buffer (del Paso 5). Esto te dará [A-], la concentración de la base conjugada en el buffer.

8.   Usa tu calculadora para determinar el logaritmo estándar (log 10) de la constante de disociación del ácido débil (del Paso 4). Multiplica el resultado por -1 para obtener el valor pKa.

9.   Divide el valor de [A-] (del Paso 7) entre el valor de [HA] (del Paso 6).

10.               Usa tu calculadora para determinar el logaritmo estándar del resultado del Paso 9.

11.               Suma los resultados de los Pasos 8 y 10 para calcular el pH de la solución buffer.

Calcular el pH de soluciones buffer básicas o alcalinas

1.   Multiplica el volumen (en litros) de la base débil por su concentración (en moles/litro). Esto te da el número total de moléculas base que estarán en la solución buffer final.

2.   Usa la balanza para pesar la sal del ácido conjugado que usarás para crear el buffer. Registra la masa en gramos.

3.   Divide la masa entre el peso molar (en gramos por mol) de la sal para determinar el número total de moles que contiene la muestra.

4.   Busca la constante de disociación (Kb) de la base débil. Dirígete a la sección Recursos para obtener una lista extensiva de valores de Kb.

5.   Suma el volumen de la base débil (en litros) al volumen de agua en el que planeas disolver la sal de ácido conjugado (en litros). Este valor representa el volumen final de la solución buffer.

6.   Divide el número de moles de molécula de base débil (de la Sección 2, Paso 1) entre el volumen total de la solución buffer (de la Sección 2, Paso 5). Esto te da [BOH], la concentración de la base débil en el buffer.

7.   Divide el número de moles de molécula de sal de ácido conjugado (de la Sección 2, Paso 3) entre el volumen total de la solución buffer (de la Sección 2, Paso 5). Esto te da [B+], la concentración de ácido conjugado en el buffer.

8.   Usa tu calculadora para determinar el logaritmo estándar (log 10) de la constante de disociación de la base débil (de la Sección 2, Paso 4). Multiplica el resultado por -1 para obtener el valor de pKb.

9.   Divide el valor de [B+] entre el valor de [BOH].

10.               Usa tu calculadora para determinar el logaritmo estándar del resultado de la Sección 2, Paso 9.

11.               Suma los resultados de los Pasos 8 y 10 para calcular el pOH de la solución buffer.

12. Resta el pOH a 14 para determinar el pH de la solución buffer.

  Explique la acidosis y alcalosis metabólica.

La acidosis metabólica es uno de los trastornos del equilibrio ácido-base, caracterizado por un incremento en la acidez del plasma sanguíneo y es, por lo general, una manifestación de trastornos metabólicos en el organismo. El identificar la enfermedad desencadenante es la clave para la corrección del trastorno.

La alcalosis metabólica es uno de los trastornos del equilibrio ácido-base en que una concentración baja de hidrogeniones circulantes y el consecuente aumento de la concentración de bicarbonato, eleva el pH del plasma sanguíneo por encima del rango normal (7.35-7.45).1​ En la alcalosis metabólica se halla un pH arterial superior a 7.45 y un bicarbonato plasmático (HCO3-) superior a 25 mmol/l como alteraciones primarias, y un aumento de la presión parcial de CO2 (pCO2) por hipoventilación compensatoria

Explique la acidosis y alcalosis respiratoria.

La acidosis respiratoria es uno de los trastornos del equilibrio ácido-base en la que la disminución en la frecuencia de las respiraciones o hipoventilación, provoca una concentración creciente del dióxido de carbono en el plasma sanguíneo y la consecuente disminución del pH de la sangre.

El dióxido de carbono es producido constantemente a medida que el cuerpo metaboliza energía, el cual se acumulará en la circulación con rapidez si los pulmones no lo eliminan adecuadamente. La hipoventilación alveolar conduce así a un aumento de la presión parcial de CO2 arterial (PaCO2), un trastorno llamado hipercapnia (el valor normal de la PaCO2 es de 36-44 mm Hg). El aumento en la PaCO2 a su vez disminuye la relación entre el bicarbonato (HCO3) y la PaCO2 con el consecuente aumento de la acidez o disminución del pH sanguíneo.

La alcalosis respiratoria es uno de los trastornos del equilibrio ácido-base en que una mayor frecuencia de respiración (hiperventilación) eleva el pH del plasma sanguíneo, a lo cual se le denomina alcalosis. Para unos investigadores, la alcalosis respiratoria es el disturbio ácido básico más prevalente en pacientes seriamente enfermos, mientras que para otros, la acidosis metabólica sería el trastorno más frecuente.2​

La alcalosis respiratoria es una alteración clínica causada por hiperventilación alveolar que provoca Hipocapnia (PaCO2≤35mmHg), incremento de la relación de la concentración de Bicarbonato y la PaO2 y aumento del pH. Entre los mecanismos compensatorios se incluyen disminución de la frecuencia respiratoria ( si el organismo es capaz de responder a la caída de la PaCO2), incremento de la excreción renal de bicarbonato y retención de Hidrógeno.

Investigue una patología relacionada con el Ph, salival o sanguíneo.

Cuando el PH de la saliva que debería estar entre 7 a 7,4 disminuye y esa disminución se mantiene en el tiempo empezamos a ver síntomas como caries de cuello, reseción gingival, milolisis, desmineralización en el cuello, manchas blanquecinas en el esmalte.

Hay muchos estudios que han demostrado que en bocas con muchas caries, enfermedad periodontal el PH de la saliva es ácido.

En la saliva tenemos un mecanismo buffers que intenta mantener el PH entre el 7 y 7,4 pero como hemos podido comprobar este mecanismo en determinadas circunstancias no lo consigue, principalmente por:

·         Ingesta desproporcionada de alimentos  o bebidas con PH ácido

·         Higiene bucal deficiente, poco control de placa bacteriana, presencia de policaries, enfermedad periodontal etc.

·         Stress, con desequilibrio del sistema nervioso que provoca disminución del flujo salival.

·         Medicación que disminuye el flujo salival.

·       Tabaco

UNIDAD III : Proteínas, soportes y dinamizadores de los seres vivos

TALLER ANEXO Nº 2
 

1. ¿Que es una proteína?

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlace conocido como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Todas sus proteínas están compuestas por:

1.   Carbono                                    

2.      Oxigeno

3.   Hidrogeno                                

4.      Nitrógeno

5.   Azufre 

6.      Fosforo

2. ¿Que es un aminoácido y cual es su estructura general?

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son pilares fundamentales para la vida.

Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:

1.   Descomponer alimentos               

2.   Crecer

3.   Reparar tejidos corporales          

4.   llevar a cabo otras funciones corporales

3. ¿Que son isomeros ópticos y que relación tiene este concepto con la estructura de un aminoácido?

 Cuando un compuesto tiene al menos un átomo de  Carbono asimétrico  o  quiral, es decir, un átomo de carbono con cuatro sustituyentes diferentes, pueden formarse dos variedades distintas llamadas estereoisómeros ópticos, enantiómeros o formas quirales, aunque todos los átomos están en la misma posición y enlazados de igual manera. Los isómeros ópticos no se pueden superponer y uno es como la imagen especular del otro, como ocurre con las manos derecha e izquierda. Presentan las mismas propiedades físicas y químicas pero se diferencian en que desvían el plano de la luz polarizada en diferente dirección: uno hacia la derecha (en orientación con las manecillas del reloj) y se representa con la letra (d)o el signo (+)(isómerodextrógiro o forma dextro) y otro a la izquierda (en orientación contraria con las manecillas del reloj)y se representa con la letra (l) o el signo (-)(isómero levógiro o forma levo).Si una molécula tiene N átomos de Carbono asimétricos, tendrá un total de 2n isómeros ópticos.

 

4. Que es y como se forma un enlace peptídico

El enlace que se forma entre dos aminoácidos se llama enlace peptídico, y ocurre cuando un amino (-NH2) de uno de los aminoácidos y el grupo carboxilo (-COOH) del otro, perdiendo una molécula de agua, y formando un enlace (CO-NH).

5. Cual es la diferencia entre una proteína y un polipéptido

Un polipeptido es solamente una secuencia de aminoácidos en cantidad variable sin estructura secundaria o terciaria. Una proteína al tener una conformación terciaria (estructura en el espacio) tiene función biológica.

6. Que significa que un aminoácido sea esencial y no esencial

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta.

Se llama aminoácidos no esenciales a todos aminoácidos que el cuerpo los puede sintetizar, y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta.

      

7.  Escriba los nombres de los 10 aminoácido esenciales

    Histidina

    Isoleucina

    Leucina

    Lisina

    Metionina

    Fenilalanina

    Treonina

    Triptofano

    Valina

8. Escriba los nombres de los 10 aminoácido no esenciales

    Ácido glutámico

    Arginina

    Serina

    Alanina

    Tirosina

    Cistina

    Glicina

    Asparagina

    Prolina

    Acido Aspártico

    Glutamina

    Cisteina

9. Cual es la diferencia entre una proteínas simple y una conjugada

Las PROTEÍNAS SIMPLES están formadas por Aminoácidos como la UBIQUITINA (Formada por 53 Aminoácidos).

Las Proteínas Simples o HOLOPROTEÍNAS son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente AMINOÁCIDOS.

Las PROTEÍNAS CONJUGADAS además de la Cadena       Polipeptídica contiene un componente no Aminoacídico llamado GRUPO PROSTÉTICO (Azúcar, Lípido, Ácido Nucleico, etc.)

Las Proteínas Conjugadas o HETEROPROTEÍNAS son        proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no proteica de una proteína conjugada se denomina Grupo Prostético.

10.                             ¿En el sistema celular donde se forman las proteínas? ¿como se llama usualmente este proceso?.

   Sintesis proteica, y ocurre en los ribosomas.

II. Notas de clase:

La siguiente lista contiene los conceptos socializados en clase, revisa tus apuntes explóralos, amplíalos, corríjelos y descríbelos detalladamente

1.    Ion dipolar: Ion portador, a la vez, de una carga positiva y otra negativa en diferente parte de su molécula.

2.  Forma aniónica: Para valores de pH altos, los aminoácidos se cargan negativamente (la forma aniónica) porque los iones hidróxido sacan los H+ de las moléculas y en solución se establece un equilibrio entre las tres formas.

3.    Forma catiónica: En una solución ácida fuerte, una con un bajo pH, los aminoácidos están totalmente protonados y tienen una carga positiva (la forma catiónica).

4.    Punto isoeléctrico: Es aquel pH para el cual la molécula tiene carga neta cero. Es decir, puede tener grupos cargados (ionizados), pero la suma de todas las cargas positivas iguala a la de las negativas. El pI es una propiedad constante de cada molécula.

5.  Extremo N-Terminal y extremo c Terminal: El extremo N-terminal (también conocido como amino-terminal, NH2-terminal, extremo amina) se refiere al extremo de una proteína o polipéptido que finaliza con un aminoácido que posee un grupo amino libre. La convención que existe al escribir péptidos indica que el extremo N-terminal va a la izquierda y la secuencia proteica va desde el N-terminal al C-terminal o carboxilo terminal.

El extremo C-terminal (también conocido como carboxilo terminal, carboxi-terminal, extremo COOH o COOH-terminal) de una proteína o polipéptido es la región final de la cadena de aminoácidos que termina en un grupo carboxilo (-COOH). La convención para la escritura de péptidos es situar el extremo C-terminal a la derecha y escribir la secuencia desde el extremo N- al C-terminal.

6.  Estructura primaria, secundaria

Primaria: viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la    cadena proteica, es decir, el numero de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados.

Secundaria: es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la formación de puentes de hidrogeno entre los atomos que forman el enlace peptídico.

7. Estructura Terciaria y cuaternaria de una proteína

Terciaria: se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los atomos que componen la proteina concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas.

Cuaternaria: la estructura cuaternaria de las proteínas se forma mediante la unión de enlaces debile de varias cadenas de polipeptidicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico.

8. Fuerzas intramoleculares de la estructura terciaria

La estructura terciaria de las proteínas está afianzada por cuatro clases de interacciones: enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas, interacciones de van der Waals, y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura)y, recientemente se ha descubierto, como consecuencia de las investigaciones en materia de anatomía molecular, una estrecha relación entre las interacciones entre las regiones hidrofóbicas de las cadenas alifáticas radicales de las proteínas. Las interacciones entre las cadenas laterales de los residuos de la proteína dirigen al polipéptido para constituir una estructura compacta.

9. Que es desnaturalización

Cuando la proteina no ha sufrido ningún cambio en su interaccion con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa se llama desnaturalización de proteínas a la perdida de las estrcuturas de orden superior (secundaria, terciaria, cuaternaria), quedando la cadena polipeptidica reducida a un pilomero estadístico sin ninguna estructura dimensional fija.

10.    Factores que inciden en la desnaturalización

Los factores que inciden en la desnaturalización de una proteina se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergente, disolventes organicos, PH, fuerza  ionica)

11. Clasificación de las proteínas según su función

Las proteínas según su función, se clasifican en:

- proteínas transportadoras: como por ejemplo la hemoglobina que transporta oxigeno desde los alveolos.

- proteínas de defensa o anticuerpos: como por ejemplo las inmunoglobinas.

- proteínas reguladoras: como las hormonas que regulan muchas funciones del organismo

- proteínas de reserva: como por ejemplo la ovoalbúmina, ferretin, etc.

- proteinas catalizadoras: como por ejemplo las enzimas que regulan la velocidad de las reacciones químicas durante la digestión de los alimentos.

- proteínas estructurales: como por ejemplo la actina, la miosina que constituyen a los musculos.

III INTERPRETAR

1.  Las siguientes estructuras corresponden al los aminoácidos. Clasifique cada uno como esencial o no esencial. (Utiliza recuadros de color amarillo sobre los nombres de los aminoácidos no esenciales y rojo para los esenciales)

NO ESENCIALES:                   

Glicina=  (GLY)

Alanina= (ALA) 

Glutamina= (GLN)

Acido aspártico= (ASP)

Tirosina= (TYR)

Cisteína= (CYS)

Glutámico= (GLU)

Prolina= (PRO)

ESENCIALES:

Isoleucina= (ile)

Leucina= (leu)

Lisina= (lys)

Metionina= (met)

Fenilalanina= (phe)

Treonina= (thr)

Triptofano= (trp)

Valina= (val)

Histidina= (his)

Arginine= (arg)

VI. Preguntas por competencias

1. Los aminoácidos son moléculas que contienen grupos aminos – NH2 y un grupo carboxilo  -COOH . Esta característica hace que presenten propiedades anfóteras dado que pueden aceptar y donar protones H+ estas sustancias anfotericas se caracterizan por :

a.  tener puntos isoelectricos      

b.  tener forma cationica

c.  tener propiedades ácido base              

d.  tener forma aniónica

2. Una proteína se desnaturaliza y pierde su actividad biológica cuando un factor cambia la forma de la molécula sin generar hidrólisis de todas sus partes. Estos cambios estructurales implican :

a.  Hidrólisis de la estructura primaria      

b.  Perdida reversible de la actividad biológica

c.  perdida de la estructura terciaria  

d.  alteración de la estructura primaria y terciaria

3. De acuerdo con los requerimientos nutricionales de los organismos los aminoácidos se clasifican como esenciales y no esenciales. Los primeros son aquellos que un organismo no puede sintetizar por si mismo y por consiguiente deben obtenerse a través de la dieta. Para el ser humano algunos de los aminoácidos esenciales  son los siguientes

a.  Lys, Met, Fem, Ile, Ala                   

b.  Arg, Leu, Trp, Tyr, His,

c.  Pro, Asn, Val,  Gly, Ser,           

d.  Leu, Lys, Fem, Arg, Trp

e.  Glu, Arg, Val, Gln, Ala

4. Durante el laboratorio de proteínas, la desnaturalización por calor provoca en la muestra de albúmina un cambio de estado de un material gelatinoso incoloro en solución acuoso a un estado semisólido blanco. Cuando la desnaturalización de la proteína es irreversible y ocurre junto con la producción de un compuesto insoluble. Este proceso puede describirse como:

a.  la perdida de la estructura primaria

b.  la perdida de la estructura cuaternaria

c.  la perdida de la estructura  primaria  y secundaria

d.  la coagulación de la proteína

RESPONDA LAS PREGUNTAS 5,6 DE ACUERDO CON LA SIGUIENTE INFORMACIÓN

**	Proteína	**	Proteína	**	proteína	**	Proteína
A	elastina	D	queratina	G	hemoglobina	J	Hemocianina
B	albúmina	E	musina	H	HDL	K	inmunoglobulinas
C	caseína	F	colágeno	I	enzimas	L	Interferón

5. El siguiente grupo de proteínas interviene en una variedad de funciones relacionadas con el mantenimiento y regulación de procesos vitales ( P. Globulares )

a.  H,I,L

b.  B,G L

c.  B,I,K

d.  K,L,H

6. El siguiente grupo esta conformado por proteínas que sirven de sostén estructural de los tejidos animales una función en la cual su insolubilidad y la tendencia a formar fibras son muy adecuadas

a.  E,A,H

b.  F, I, D

c.  L,H,I

d.  D,F,A

UNIDAD IV :  Enzimas, catalizadores de vida

Taller de refuerzo Nº 3

Saberes conceptuales: Enzimas, características y cinética de las enzimas, factores que influyen en la actividad enzimática, mecanismos de inhibición.

I Nociones previas.

La siguiente lista presenta nociones de vital importancia para el estudio de las enzimas; desarrolle en cada caso la noción correspondiente.

1. Catalizador:

Es aquello que permite desarrollar un proceso de transformación de tipo catalítico. Para entender el concepto, por lo tanto, debemos saber qué es la catálisis. Este vocablo que deriva del griego refiere a los cambios químicos que se generan a causa de sustancias que no sufren modificaciones durante el transcurso de una reacción.

2. Sustrato:

Es una molécula sobre la que actúa una enzima. Las enzimas catalizan reacciones químicas que involucran al sustrato o los sustratos. El sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato

3. Energía de activación:

La energía de activación suele utilizarse para denominar la energía mínima necesaria para que se produzca una reacción química dada. Para que ocurra una reacción entre dos moléculas, éstas deben colisionar en la orientación correcta y poseer una cantidad de energía mínima

.

4. Cofactor :

Es un componente de tipo no proteico que complementa a una enzima (que es una sustancia proteica). El cofactor tiene que estar presente en cantidades adecuadas para que la enzima pueda actuar, catalizando una reacción bioquímica. Son cofactores las coenzimas y los iones metálicos.

5. Coenzima:

 Es un tipo de cofactor; es un cofactor orgánico no proteico que se requiere junto con la proteína enzimática para que tenga lugar la reacción enzimática

6. ¿Cuál es la diferencia entre un activador y una coenzima?:

Activador son Iones que aceleran la velocidad de una reacción En ocasiones se unen a la coenzima, pero más común es su combinación con el sustrato o la coenzima y la coenzima se requiere junto con la proteína enzimática para que tenga lugar la reacción enzimática

7. ¿Qué es el sitio activo en una enzima y cuál es su importancia?

La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama sitio activo (puesto que allí es donde sucede la “acción” catalítica). Generalmente, el sitio activo será un bolsillo o hendidura en la superficie de la enzima y suele ser una pequeña parte de la molécula total. En una enzima proteica, el sitio activo obtiene sus propiedades, como su forma y capacidad para unir sustratos, de los aminoácidos que lo componen

8.    Escriba las diferencias y semejanzas entre la teoría de ajuste inducido y llave candado.

·      Modelo de llave-cerradura: en este modelo se plantea una analogía entre la interacción de las enzimas con su sustrato y el funcionamiento de una llave que se complementa específicamente con una única chapa o cerradura. Este modelo da cuenta de la relación específica entre una enzima y su sustrato, sugiere una interacción “rígida” entre ellos.

·      Modelo de encaje inducido: este modelo sugiere una interacción más flexible y plástica entre la enzima y su sustrato. La idea es que a medida que el sustrato se acerca a la enzima, induce cambios de forma en ella, de manera de “acomodarse” y así establecer la relación especifica que caracteriza a esta interacción.

II. IDENTIFICAR Y EXPLICAR

A continuación se presentan  gráficas que muestran factores que afectan la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Identificar cada gráfica en función del factor correspondiente y presentar  un ejemplo en cada caso.

1   

.

Identificación

A medida que aumenta la concentración de sustrato, a una concentración fija de enzima se obtiene una velocidad máxima por encima de la cual no hay aumento en la velocidad de reacción.

2.

          

 Identificación:

Si la concentración de sustrato permanece constante y la concentración

de la enzima aumenta, la velocidad de reacción también lo hace.

3.

Identificación

A medida que aumenta la temperatura, la energía calorífica adicional aumenta la velocidad de reacción para reacciones catalizadas por una enzima.

4.

Identificación

Un aumento o disminución del pH optimo, produce una disminución en la actividad catalítica de la encima y una velocidad de reacción inferior.

III. INDAGAR:

¿Qué es un inhibidor enzimático?:

Un inhibidor enzimático es algún compuesto que impide que alguna, o algunas, enzimas catalicen. Este tipo de compuestos son específicos, o sea que pueden inhibir a un grupo de enzimas pero no tener ninguna actividad con otras enzimas. Los inhibidores, dependiendo de la forma en que actúan se han clasificado en dos grandes grupos:

·         Inhibidores irreversibles

·         Inhibidores reversibles

6 Describir el efecto de los inhibidores competitivos y no competitivos sobre la actividad catalítica de una enzima.

Inhibidores reversibles competitivos:

Este tipo de inhibidores tienen la característica de ser químicamente muy parecidos al sustrato, de tal manera que pueden ocupar el sitio activo de la enzima, pero ésta no los transforma, mientras el inhibidor esté dentro del sitio activo el verdadero sustrato no puede entrar y por lo tanto no es posible que se forme, no hay formación de producto. Si usamos el ejemplo de la cerradura y la llave, podemos pensar en una llave que entra en la chapa pero no puede abrirla porque no es la correcta.

Inhibidores reversibles no competitivos:

 A diferencia de los inhibidores competitivos, los no competitivos se unen a la enzima en un sitio específico diferente al activo. De esta propiedad se deriva su nombre, pues no compiten con el sustrato para ocupar el sitio activo. Aún más, este tipo de compuestos puede tener una estructura química totalmente diferente a la del sustrato.

7. ¿Qué es una enzima alosterica; explique cómo funcionan en relación con los efectores positivos y negativos?

Las enzimas alostéricas son sustancias químicas orgánicas que están compuestas con una estructura de cuatro moléculas, por lo que se dice que su estructura es cuaternaria.

Las enzimas alostéricas tienen más de una cadena poli peptídica y contienen unidades en las que se realiza la catálisis. Estas, a su vez, también tienen consigo el sitio de actividad, es decir de intercambio químico, y por esta razón es que realizan un reconocimiento del sustrato.

8. ¿Qué es un zimógeno?

Un zimógeno es una molécula que necesita ser activada para convertirse en una enzima activa, por lo que es más exacto decir que los zimógenos son precursores de enzimas, que decir que son enzimas inactivas. Las enzimas digestivas, algunos factores de la coagulación y otras proteínas son sintetizados como zimógenos. 

IV. PROPONER:

1.    Describa por medio de  un ejemplo de inhibición enzimática y proponga un gráfico explicativo:

 Ejemplo Inhibición enzimática:

Son las proteínas que se unen específicamente e inhiben una diana enzimática. Esto puede ayudar a controlar enzimas que pueden ser dañinas para la célula, como las proteasas o nucleasas, otro ejemplo es el inhibidor de la ribonucleasa, que se une a esta enzima en una de las interacciones proteína–proteína más fuertes conocidas.

2. Describa mediante un gráfico los mecanismos de retroalimentación negativa y positiva que presentan usualmente las enzimas alostericas.

La retroalimentación se produce cuando el producto final de una serie de reacciones inhibe la enzima al principal de las mismas, evitando de esta forma el exceso de producto final.

V. Aplicación por competencias

1. Los inhibidores, son importantes sustancias que disminuyen la velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente; algunos ayudan a regular la actividad de las enzimas en las células, otros son medicinas. Una clase especial de inhibidor enzimático se une de forma irreversible al sitio activo generando situaciones complejas en el ser humano, por ejemplo: los agentes neurotóxicos como el agente G.B, interfieren la conducción nerviosa inhibiendo la encima acetil colinesterasa,  enzima que se requiere para la conducción normal del impulso nervioso, produciendo perdida de acción muscular y la muerte......de acuerdo a la clasificación de los inhibidores el agente G.B lo podemos clasificar como:

a. competitivo

b. reversible

c.  efector negativo

d. efector positivo 

2. consideremos la producción hipotética de la sustancia Z  a través de la siguiente ruta

W----- enzima1---- x ------ enzima 2-------- Y -----enzima 3 --------Z

En esta ruta bioquímica la enzima 1 es una enzima alosterica que se inhibe por el producto Z. Cuando la concentración de Z es baja, la enzima 1 únicamente se inhibe en cierto grado, a medida que aumenta la concentración de Z se inhibe la enzima 1, la cual finalmente disminuye la producción de Z, esta forma de regular una serie de reacciones se denomina:

a. mecanismo de efector positivo

b. retroalimentación positiva

c. inhibición no competitiva

d. retroalimentación negativa

3. La hexoquinaza es una enzima que cambia su conformación para acomodar un sustrato. Por ejemplo Una molécula de glucosa se aproxima a la conformación abierta de la enzima, la hexoquinaza entonces se cierra alrededor de la molécula de glucosa para crear los sitios activos adecuados. El mecanismo de acción de la hexoquinaza basado en las teorías de interacción enzima sustrato, se explica por medio de:

a.                           la formación de un complejo enzima sustrato

b.                           por un ajuste inducido

c.                           la formación del complejo enzima producto

d.                           por la geometría y distribución de carga de del sitio activo

4. la mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10. Teniendo en cuenta el texto y  analizando el gráfico, podemos asegurar con respecto a las enzimas que:

a. pierden su actividad biológica fácilmente

b. muchos factores externos afectan su actividad biológica

c. que su actividad depende de buffer fisiológicos

d. que el pH optimo es de 7.4